“Lo novedosos de este inhibidor, que forma una gran cavidad central, es que atrapa sus presas en su interior mediante un sofisticado mecanismo, que recuerda al de las plantas carnívoras: un corte en una región anzuelo desencadena toda una serie de cambios a gran escala que hacen que la trampa se cierre y la proteinasa quede atrapada”- Esto ha sido explicado por el investigador Francesc Xavier Gomis.
También añade que: “El fallo en la regulación de las proteinasas puede dar lugar a procesos patológicos. El cáncer y la metástasis, el Alzheimer, las enfermedades cardiovasculares e inflamatorias, los procesos infecciosos por microorganismos, como la peste, el SIDA, el cólera, la malaria o la enfermedad de Chagas son algunos de los ejemplos de enfermedades que contemplan o se deben a la actuación nociva, errónea o descontrolada de proteinasas”, añade Gomis.
Los investigadores de este estudio han llegado a sus resultados mediante la técnica experimental de la cristalografía de proteínas. Este método requiere la purificación y aislamiento de una proteína mediante técnicas cromatográficas. Una vez se ha obtenido la proteína pura, se cristaliza y los microcristales resultantes se analizan con radiación de rayos X.
He sacado la noticia de:http://www.quimica.es/noticias/136473/un-estudio-desvela-la-estructura-tridimensional-de-un-compuesto-inhibidor-de-proteinasas.html
He elegido esta noticia debido a que no hemos estudiado esto a lo largo de este año. Esta proteina puede inhibir la accion de proteinasas de varios tipos, y si sale mal puede producir varias enfermedades conocidas como hemos visto en la explicación de Francesc Xavier Gomis, (la peste, SIDA, la malaria...). A mi parecer es una noticia bastante interesante e informativa.
Rubén Izquierdo Gómez 4ºA
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